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Universidad Autónoma de Madrid
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PROFESORES

José María Carrascosa(coordinador)
Jorgina Satrústegui
José M. Cuezva
Francisco Zafra
María Fernández Lobato

Fernando Valdivieso

Rafael Manso
 


 
 

PROGRAMA DE BIOQUÍMICA


DESCRIPTORES BASICOS:

Estudio de las moléculas de los seres vivos. Bases moleculares del almacenamiento y expresión de la información biológica. Estudio de la catálisis enzimática. Bioenergética y metabolismo.
PLANTEAMIENTO Y OBJETIVOS:
En esta asignatura se introduce a los alumnos en el conocimiento de las diferentes moléculas que sustentan los procesos biológicos, mostrando su diversidad y la relación existente entre las diferentes estructuras y propiedades químicas de las mismas, y la función biológica que desempeñan. Paralelamente, se les proporcionan las herramientas adecuadas para llevar a cabo un trabajo experimental. El objetivo de la asignatura es que los alumnos desarrollen la capacidad de abordar fenómenos biológicos a nivel molecular utilizando el método científico.

 

TEMARIO DE BIOQUIMICA

I.- INTRODUCCION

Tema 1.- Introducción a la Bioquímica.  Biomoléculas: hidratos de carbono, lípidos, nucleótidos. El agua: estructura y propiedades. Producto iónico. Ácidos y bases. Concepto de pH. Disoluciones tampón. Macromoléculas. Interacción y reconocimiento molecular.

 II.- BIOMOLECULAS

 Tema 2.- Aminoácidos.   Estructura.  Clasificación.  Propiedades. Reactividad

Tema 3.- Péptidos. Enlace peptídico. Estructura primaria de la cadena poli- peptídica. Enzimas proteolíticas. Secuenciación y síntesis química de péptidos.

Tema 4.- Proteínas I. Estructuras secundarias y supersecundarias. Proteínas fibrosas: el colágeno. Dominios. Fuerzas que estabilizan la estructura proteica.

 Tema 5.- Proteínas II.   Estructuras  terciaria  y  cuaternaria  de  las proteínas. Estructura y función de mioglobina y hemoglobina. Evolución y diseño molecular. Estructura de las membranas biológicas: lípidos de membrana. Proteínas de membrana.

Tema 6.- Técnicas   de   separación   y  análisis  de   las   proteínas.     

 

III.- ENZIMOLOGIA

Tema 7.-Enzimas. Características generales. Coenzimas. Catálisis enzimática: energía de activación, estado de transición, especificidad, centro activo. Factores que afectan a la eficiencia catalítica. Tipos de catálisis.

Tema 8.- Cinética enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética hiperbólica: ecuación de Michaelis-Menten. Representaciones gráficas. Km, Vmax y constante catalítica. Otras cinéticas. Inhibición enzimática.

Tema 9.-Regulación enzimática. Concepto de enzima regulador. Tipos de regulación de la actividad enzimática: regulación por sustrato, por producto, regulación alostérica y regulación por modificación covalente. Subunidades reguladoras. Isoenzimas.

 

IV.- BIOLOGIA MOLECULAR

Tema 10.-Estructura de los ácidos nucleicos. Componentes del DNA y el RNA. Estructura primaria de los ácidos nucleicos. Estructura secundaria del DNA: formas B, A, y Z. Tipos de RNAs y estructura secundaria. Desnaturalización y renaturalización de los ácidos nucleicos. superenrollamiento del DNA. Complejos nucleoproteicos.

Tema 11.-Replicación de los ácidos nucleicos. Características generales de la replicación del DNA. Replicación en células procarióticas y eucarióticas. Transcripción inversa del RNA.

Tema 12.-Mutación, reparación y recombinación del DNA. Mutaciones es- pontáneas e inducidas. Sistemas de reparación del DNA. Recombinación del DNA: recombinación homóloga y transposición.

Tema 13.-Transcripción. Transcripción en células procarióticas y eucarióticas: enzimas implicadas y mecanismo del proceso. Inhibidores de la transcripción.

Tema 14.-Procesamiento postranscripcional del RNA. Maduración del rRNA y el tRNA procarióticos. Maduración del hnRNA eucariótico: formación del casquete en 5’, poliadenilación y eliminación de intrones (splicing). Mecanismos de eliminación de intrones: espliceosomas y auto-splicing. Significado biológico.

Tema 15.-Biosíntesis de proteínas. El código genético. Papel del tRNA como adaptador. Interacción codon-anticodon y “balanceo”. Mecanismo de la activación de los aminoácidos: aminoacil-tRNA sintetasas. Síntesis de la cadena peptídica en procariotas: fases, balance energético, y fidelidad del proceso. Biosíntesis de proteínas en eucariotas. Inhibidores de la síntesis proteica en procariotas y eucariotas. Plegamiento y maduración de la cadena peptídica.

Tema 16.-Regulación de la expresión génica. Niveles de regulación de la expresión génica en células procarióticas y eucarióticas. Regulación de la transcripción en células procarióticas: el operón Lac. Regulación de la transcripción en células eucarióticas: secuencias intensificadoras, factores de transcripción, y regulación hormonal. Regulación del procesamiento de los pre-mRNAs eucarióticos: splicing alternativo. Regulación de la biosíntesis de la cadena polipeptídica.

Tema 17.-Técnicas básicas de ingeniería genética. Amplificación del DNA (PCR). Fragmentación específica del DNA: endonucleasas de restricción. Electroforesis de fragmentos de DNA e hibridación. Obtención de DNA recombinante. Obtención de cDNA. Secuenciación del DNA.
 

V.- BIOENERGETICA 

Tema 18.-Ciclo del ATP. Introducción a la bioenergética. Transducción de energía en la célula. Transferencia de grupos fosfato: ATP. Transporte celular. Gradiente químico y gradiente eléctrico: ecuación de Nernst. Tipos de transporte.

Tema 19.-Fosforilación oxidativa.   Reacciones  de   oxido-reducción. Trans- ferencia de electrones desde el NADH al O2. Teoría quimiosmótica. Complejos de la cadena transportadora de electrones mitocondrial. Fosforilación oxidativa. Balance energético del transporte electrónico. Lanzaderas.

Tema 20.-Fotofosforilación. Introducción. Estructura del cloroplasto. Pigmen- tos fotosintéticos. Flujo de electrones desde el agua al NADP+: fotosistemas I y II. Flujo electrónico cíclico y centros de reacción en bacterias fotosintéticas. Síntesis de ATP.

 

VI.- METABOLISMO

Tema21.-Degradación de carbohidratos.  Introducción  al   metabolismo.  Digestión de carbohidratos. Transporte celular de glucosa. Glucolisis. Rutas del piruvato. Regulación de la glucolisis. Degradación de otros monosacáridos. Piruvato deshidrogenasa: regulación. Ruta de las pentosas fosfato.

Tema 22.-Ciclo del ácido cítrico. Reacciones. Estequiometría. Relación con otros procesos metabólicos. Rutas anapleróticas. Regulación.

Tema 23.-Biosíntesis de hidratos de carbono.  Gluconeogénesis: precurso- res y regulación. Otras vías gluconeogénicas: ciclo del glioxilato. Síntesis y degradación del glucógeno: enzimas implicadas. Regulación del metabolismo del glucógeno. Biosíntesis de lactosa.

Tema 24.-Fijación fotosintética del carbono. Ciclo de Calvin: reacciones y regulación. Fotorrespiración. Ruta de las plantas C4. Fijación del carbono en plantas crasuláceas.

Tema 25.-Metabolismo de los ácidos grasos.  Digestión,  absorción  y transporte de lípidos: lipoproteínas. Lipolisis: lipasa sensible a hormonas y su regulación. Oxidación de ácidos grasos: activación, transporte, b-oxidación, oxidación de ácidos grasos insaturados, oxidación de ácidos grasos de cadena impar. Regulación. Metabolismo de los cuerpos cetónicos. Biosíntesis de ácidos grasos: transporte de acetil-CoA, reacciones de la biosíntesis, elongación e insaturación. Enzimas reguladoras. Síntesis de triglicéridos.

Tema 26.-Metabolismo de otros lípidos. Biosíntesis del ácido fosfatídico. Biosíntesis de glicerofosfolípidos en procariotas y eucariotas. Metabolismo de esfingolípidos. Biosíntesis de esteroides: biosíntesis del colesterol y su regulación. El colesterol como precursor biosintético.

Tema 27.-Catabolismo de los aminoácidos. Hidrólisis de las proteínas. Eliminación del grupo a-amino de los aminoácidos (transaminación y desaminación oxidativa). Papel de glutamina y alanina como transportadores de nitrógeno entre tejidos. Metabolismo del ión amonio: organismos amonotélicos, uricotélicos y ureotélicos. Ciclo de la urea. Catabolismo del esqueleto carbonado de los aminoácidos: esquema general, aminoácidos glucogénicos y cetogénicos, y patologías asociadas a los procesos catabólicos.

Tema 28.-Biosíntesis de los aminoácidos. Ciclo del nitrógeno. Fijación biológica del nitrógeno: nitrogenasa. Asimilación de nitratos y nitritos. Asimilación del ión amonio: glutamina sintetasa. Fijación de azufre inorgánico. Aminoácidos esenciales y no esenciales. Familias biosintéticas de aminoácidos: esquema general y ejemplos de regulación. Aminoácidos como precursores biosintéticos: síntesis de porfirinas, neurotransmisores y aminas.

Tema  29.-Metabolismo de los nucleótidos. Biosíntesis de novo  de nucleóti- dos de purina y su regulación. Formación de nucleósidos trifosfato. Vías de recuperación de bases púricas. Catabolismo de los nucleótidos de purina. Biosíntesis de novo  de nucleótidos de pirimidina. Catabolismo de pirimidinas. Biosíntesis de desoxirribonucleótidos. Nucleótidos de timina. Alteraciones del metabolismo de los nucleótidos.

Tema 30.-Integración y regulación hormonal del metabolismo de mamífe- ros. Metabolismo específico de tejidos. Regulación hormonal del metabolismo (acción fisiológica de adrenalina, glucagón e insulina; homeostasis de la glucosa; metabolismo en situaciones de ayuno y diabetes). Comunicación entre células y tejidos (neurotransmisores, factores paracrinos y hormonales; clasificación en función de su naturaleza química). Receptores: ligandos agonistas y antagonistas. Clasificación de receptores según el mecanismo de transducción de la señal. Receptores acoplados a proteínas G: sistemas de la adenilato ciclasa y de la fosfolipasa C. Receptores con actividad tirosina quinasa. Oncogenes y oncoproteínas.

 


 


NORMAS DE LA ASIGNATURA “BIOQUIMICA” DE 2º DE BIOLOGICAS (Curso 2001-2002)

La asignatura se subdivide en tres parciales de teoría y un examen de prácticas. La nota final será, por tanto, una media ponderada de las calificaciones obtenidas en los parciales y en el examen de prácticas. Dicha media ponderada deberá ser igual o superior a 5 para alcanzar la calificación de APROBADO. Será además necesario que ninguna de las cuatro notas que componen dicha media sea inferior a 3.

El primer parcial de teoría comprende los bloques I a IV del temario. Se imparte durante el primer cuatrimestre. En el mes de Febrero se realizará un examen del mismo, y aquellos alumnos que obtengan una calificación igual o superior a 5 no tendrán que volver a examinarse en Junio de esa parte. El segundo parcial comprende el bloque de Bioenergética y el metabolismo de carbohidratos. En el mes de Mayo se realizará un examen y aquellos alumnos que obtengan una calificación igual o superior a 5 no tendrán que examinarse en Junio de esa parte. El tercer parcial abarca el resto del temario y no habrá examen parcial del mismo por lo que todos los alumnos deberán presentarse a esta parte en el examen de Junio. Por último, el examen de prácticas también será único y tendrá lugar junto con el examen final en Junio.

La calificación final será el resultado de una media ponderada en la que el primer parcial supone un 45% de la nota, el 2º parcial representa el 30% de la nota, el 3º parcial el 15%, y las prácticas el 10% restante. Para los alumnos que hayan liberado alguno de los exámenes de Febrero o de Mayo, se utilizará la calificación obtenida en dicho examen parcial para el cálculo de la media ponderada.  Una calificación final de SUSPENSO implica que el alumno ha de examinarse de toda la teoría en sucesivas convocatorias. La nota de los exámenes parciales no se guarda para Septiembre ni para sucesivas convocatorias.

El examen de prácticas es obligatorio. Aquéllos que no se presenten al examen de prácticas serán considerados NO PRESENTADOS. Los que realicen el examen de prácticas se consideran presentados independientemente de que se examinen de teoría o no, y por tanto su calificación en Junio no podrá ser NO PRESENTADO. Si la calificación del examen de prácticas es igual o superior a 5, el alumno no tendrá que repetir las prácticas en el caso de que su calificación global en Junio sea SUSPENSO. Si la calificación es entre 3 y 5, y la media ponderada da lugar a una calificación final de SUSPENSO, el alumno tendrá que repetir el examen de prácticas en sucesivas convocatorias. Por el contrario, si la media ponderada da lugar a una calificación de APROBADO, aunque la calificación en las prácticas sea entre 3 y 5, el alumno habrá aprobado la asignatura. Una calificación inferior a 3 en prácticas implica el suspenso en el curso.

Los exámenes, tanto de teoría como de prácticas, suelen desarrollarse mediante el sistema de test multirrespuesta.

DESARROLLO DE LOS CONTENIDOS

La asignatura de Bioquímica consta de una parte teórica y otra práctica. Los contenidos teóricos se imparten mayoritariamente mediante lecciones magistrales, a razón de tres clases por semana, durante todo el curso. Estas clases incluyen también el desarrollo de ejercicios con cálculos cuantitativos, como corresponde a una disciplina con un alto grado de formalización matemática. El programa correspondiente a la Bioquímica Estructural, Enzimología, y Biología Molecular, se imparte durante el primer cuatrimestre, mientras que la segunda parte del curso se dedica al estudio de la Bioenergética y el Metabolismo, siguiendo el orden indicado en el temario.

La parte práctica de la asignatura propone el desarrollo de una serie de métodos experimentales que familiaricen al alumno con técnicas actuales que le permitan abordar el estudio de los diferentes tipos de macromoléculas presentes en los seres vivos. La parte práctica se desarrolla de un modo intensivo, en un periodo de dos semanas, a razón de 4 horas diarias. Estas prácticas se realizan durante el segundo cuatrimestre, ya que los conceptos teóricos necesarios para su desarrollo se han explicado previamente durante el primer cuatrimestre.

BIBLIOGRAFIA

No se sigue un libro específico para todo el temario. La relación que se indica a continuación es sólo orientativa e incluye los textos más utilizados.

C.K.Mathews, K.E. Van Holde & K.G. Ahern, Bioquímica (3ª Edición), 2002, Addison Wesley

D.Voet & J.G.Voet, Biochemistry (3nd Edition), 2005, Wiley  

G.L.Zubay, Biochemistry (4th Edition), 1998, WCB Publishers

T.M.Devlin, Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. (3ª Edición), 1999, Editorial Reverté . Existe la 5ª Edición en inglés del 2002

R.H.Garrett & C.M. Grisham, Biochemistry (2nd Edition), 1999,Saunders College Publishing

D.L.Nelson & M.M.Cox, Lehninger. Principles of Biochemistry (4rd Edition),2004

C. Branden & J. Tooze, Introduction to Protein Structure, (2nd Edition), 1999  Garland Publishing,


 
 


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Última actualización 14 de Julio de 2.006