DEPARTAMENTO DE QUÍMICA FÍSICA APLICADA               

Juan Jiménez

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE MADRID
Principal Docencia Investigación Temas

 

Esta página se actualizó el jueves, 24 de junio de 2004

La investigación de nuestro grupo se centra en dos puntos principales: La Resonancia de Plasmón Superficial y La Relación Estructura-Función de Enzimas. La Resonancia de Plasmón Superficial es una técnica desarrollada en los últimos años para el estudio de las interacciones entre todo tipo de macrmoléculas biológicas, y La Relación Estructura-Función de Enzimas es un campo en el que se pueden incluir todo tipo de estudios (fundamentalmente de carácter químoco-físico) relacionados con los problemas funcionales de diferentes enzimas. 


Resonancia de Plasmón Superficial

La Resonancia de Plasmón Superficial, también conocida como Espectroscopía de Plasmón Superficial es una técnica basada en la interacción de radiación electromagnética con la interfase entre un metal y un dieléctrico. Bajo ciertas condiciones, y para un cierto ángulo de incidencia (ángulo de resonancia), se produce una onda evanescente cuya energía puede ser absorbida por las oscilaciones de los electrones del metal. Este ángulo de resonancia es particularmente sensible al índice de refracción en las proximidades de la interfase, de forma que la construcción de monocapas, o las interacciones macromoleculares en la interfase se pueden seguir mediante los cambios en el ángulo de resonancia. La técnica permite el estudio de interacciones entre macromoléculas tanto desde un punto de vista cinético, como termodinámico.

Bibliografí sobre Resonancia de Plasmón Superficial

 

Relación Estructura-Función de Enzimas

Algunas publicaciones relativas al tema, dedicadas a diferentes enzimas:

Affinity Labeling of the Catalytic Subunit of cyclic AMP-dependent Protein Kinase by N a-tosyl-L-lysine chloromethyl ketone Kupfer,A., Gani, V., Jiménez, J.S., y Shaltiel, S.Proc. Natl. Acad. Sci. USA, (1979) Vol. 76, 3073-3077.

Continuous Assay Method for Glycgen Synthase Activity. Parody-Morreale,A., López-Mayorga,O., Cortijo, M., y Jiménez, J.S. Int. J. Biol. Macromol. (1985), Vol.7, 322-326.

A Stopped-Flow Assay for Glycogen Phosphorylase Appropriate to Measure Catalytic Activity at High Enazyme Concentrations. Company, M., Zuluaga, J., Martínez, P, y Jiménez, J.S. Analytical Biochemistry, (1988) Vol. 173, 235-240.

Comparative study of various hydogen ion buffers to assay Zn2+-dependent b-lactamases. Benítez, M.J., Company, M., Arevalillo, A., y Jiménez J.S. Antimicrobial Agents and Chemotherapy (1991), Vol. 35, 1517-1519.

A polylysine-induced aggregation of substrates accompanies the stimulation of casein-kinase II by polylysine. Moreno, F.J., Lechuga, C.G., Collado, M., Benítez, M.J., y Jiménez, J.S. Biochemical Journal, (1993), Vol. 289, 631-635.


BIBLIOGRAFIA:

Algunas publicaciones de nuestro laboratorio:

A surface-plasmon-resonance analysis of polylysine interactions with a peptide substrate of protein kinase CK2 and with the enzyme.
Benítez, M.J., Mier, G., Briones, F., Moreno, F.J., y Jiménez J.S.
Biochemical Journal. (1997), Vol. 324, 987-994.

A method of reversible biomolecular immobilization for the surface-plasmon-resonance quantitative analysis of interacting biological macromolecules.
Benítez, M.J., y Jiménez, J.S.
Analytical Biochemistry, (2002), Vol 302, 161-168

A Poly-L-Lysine based biosensor to analyse biomolecular interactions by surface plasmon resonance.
Jiménez, J. S. y Benítez, M., J.
Recent Research Developments in Biochemistry. Vol 3 (2002) Part II, Research Signpost, pp 679-690.

Trabajos iniciales:

Surface Plasmon Resonance for gas detection and biosensing. Liedberg, B., Nylander, C., and Lundstrom, Y. (1983) Sens. Actuat. 4, 200-304.

Real-Time Biospecific Interaction Analysis Using Surface Plasmon Resonance and a Sensor Chip Technology. Jönsson,U., Fägerstam, L., Ivarsson, B., Johnsson, B., Karlsson, R., Lundh, K., Löfås, S., Persson, B., Roos,H., Rönnberg,I., Sjölander, S., Stenberg, E., Ståhlberg, R., Urbaniczky, C., Östlin, H. and Malmqvist, M. (1991). Biotechniques 11, 620-627.

A Novel Hydrogel Matrix on Gold Surfaces in Surface Plasmon Resonance Sensors for Fast and Efficient Covalent Immobilization of Ligands. Löfås, S. and Johnsson, B. (1990). J. Chem. Soc., Chem. Commun. 21, 1526-1528 .

Optical characterization of Organic Thin Films and Interfaces with Evanescent Waves. Knoll, W (1991) MRS bulletin.

Revisiones generales:

Surface Plasmon Resonance and its use in biomolecular interaction analysis (BIA). Szabo, A., Stolz, L., and Granzow, R. (1995) Current Opinion in Structural Biology 5, 699-705.

Biotechnological applications of surface plasmon resonance. Silin, V. and Plant, A. (1997) TIBTECH 15, 353-359.

Surface plasmon resonance: towards an understanding of the mechanisms of biological molecular recognition.  McDonnell JM.(2001). Curr Opin Chem Biol. 2001, 5, 572-7.

Surface plasmon resonance biosensor analysis of RNA-small molecule interactions. Davis TM, Wilson WD. (2001)  Methods Enzymol. 340, 22-51. 

Kinetic studies of RNA-protein interactions using surface plasmon resonance.Katsamba PS, Park S, Laird-Offringa IA.( 2002) Methods.  26, 95-104.

Label-free screening of bio-molecular interactions. Cooper MA.(2003) Anal Bioanal Chem. 377, :834-42.

Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks. Nedelkov D, Nelson RW. (2003) Trends Biotechnol. 21, 301-5.

 Spying on HIV with SPR. Rich RL, Myszka DG. (2003) Trends Microbiol. 11, 124-33.